Característiques generals i aminoàcids

Imagina't que les proteïnes són com peces de Lego súper sofisticades que formen gairebé tot el que veus en un ésser viu. Estan fetes de carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen, i el més flipant és que són específiques de cada espècie.

Les peces bàsiques d'aquestes construccions són els aminoàcids. Hi ha exactament 20 tipus diferents que formen proteïnes i són els mateixos en totes les espècies (des de bacteris fins a humans). Cada aminoàcid té la mateixa estructura base: un grup amino (NH₂), un grup carboxil (COOH) i una cadena lateral (R) que és la que els fa diferents.

El carboni α és súper important perquè és asimètric. Això significa que cada aminoàcid pot existir en dues formes: D (grup amino a la dreta) i L (grup amino a l'esquerra). Tots els aminoàcids de les proteïnes són de tipus L.

Important: Els 20 aminoàcids proteics són universals - els mateixos en tots els éssers vius!

Classificació dels aminoàcids

Els aminoàcids es classifiquen segons la seva cadena lateral (R), i això determina com es comporten en solucions aquoses. Hi ha tres grups principals que has de dominar.

Els aminoàcids neutros tenen càrrega elèctrica neta zero a pH neutre. Dins d'aquest grup trobes els polars (com la serina i cisteïna) que són hidròfils i solubles en aigua, i els apolars (com l'alanina i valina) que són hidròfobs i menys solubles.

Els aminoàcids àcids (àspartic i glutàmic) tenen un grup carboxil extra, així que a pH neutre tenen càrrega negativa perquè alliberen H⁺. Els aminoàcids bàsics (lisina, arginina, histidina) tenen un grup amino extra, així que capturen H⁺ i queden amb càrrega positiva.

Truc d'estudi: Recorda que "àcid = negatiu" i "bàsic = positiu" a pH neutre!

Propietats dels aminoàcids

La característica més molona dels aminoàcids és que són anfòters: poden actuar com a àcid o base depenent del pH del medi. Això passa perquè tenen tant el grup carboxil $-COOH$ com el grup amino $-NH₂$.

Quan el medi és àcid (molt H⁺), l'aminoàcid actua com a base i capta protons. Quan el medi és bàsic (poc H⁺), actua com a àcid i allibera protons. Aquesta propietat els converteix en reguladors naturals del pH.

El punt isoelèctric és el pH on l'aminoàcid té tantes càrregues positives com negatives, formant un ió híbrid o hermafrodita. A aquest punt, l'aminoàcid no es mou en un camp elèctric perquè la seva càrrega neta és zero.

Els aminoàcids essencials són vuit que els humans no podem sintetitzar i hem d'obtenir de la dieta. En lactants també és essencial la histidina.

Curiositat: Gràcies al seu caràcter anfòter, els aminoàcids mantenen estable el pH de les cèl·lules!

Enllaç peptídic i pèptids

L'enllaç peptídic és la unió que forma les proteïnes: connecta el grup amino d'un aminoàcid amb el grup carboxil d'un altre, eliminant una molècula d'aigua. És com si fossin peces de Lego que s'enganxen perfectament.

Aquest enllaç té característiques úniques: és més curt que la majoria d'enllaços C-N, té caràcter de doble enllaç (no pot girar lliurement) i els quatre àtoms que hi participen estan en el mateix pla. Només poden girar els enllaços C-C i N-C.

Quan parlem de pèptids, fem servir aquests termes: dipèptid (2 aminoàcids), tripèptid (3), oligopèptid (menys de 50) i polipèptid (més de 50). Cada cadena té un extrem N-terminal (grup amino lliure) i un C-terminal (grup carboxil lliure).

Els aminoàcids en una cadena peptídica s'anomenen residus perquè han perdut àtoms en formar l'enllaç. Alguns pèptids importants són hormones com la insulina i el glucagó.

Recorda: Una proteína necessita estructura primària, secundària i terciària, no n'hi ha prou amb ser un polipèptid!

Estructura primària i secundària

L'estructura primària és simplement la seqüència lineal d'aminoàcids de la proteïna, des del primer fins l'últim. És com el codi genètic de cada proteïna i determina completament la seva funció. La cadena es disposa en zigzag per la capacitat de rotació dels enllaços del carboni α.

L'estructura secundària és com aquesta seqüència es plega per ser estable. Hi ha tres tipus principals que has de conèixer: l'α-hèlix, la làmina plegada β i l'hèlix de col·lagen.

L'α-hèlix és la forma més comuna: la cadena s'enrotlla helicoidalment sobre si mateixa en sentit dextrògir. Es manté gràcies a ponts d'hidrogen entre el grup NH d'un enllaç peptídic i el grup CO del quart aminoàcid posterior. Cada 3,6 aminoàcids l'hèlix fa una volta completa.

Visual: Imagina't l'α-hèlix com una escala de cargol on els esglaons són els ponts d'hidrogen!

Làmina plegada i estructura terciària

La làmina plegada β és una estructura en zigzag on diverses cadenes es disposen en paral·lel formant una làmina. S'estabilitza amb ponts d'hidrogen intercatenaris entre els grups C=O i NH de cadenes paral·leles. La trobes en la β-queratina d'ungles i cabells.

L'hèlix de col·lagen és especial perquè té molta prolina, un aminoàcid que dificulta els ponts d'hidrogen. Això fa que sigui més estirada que l'α-hèlix, amb només tres aminoàcids per volta, i és súper rígida.

L'estructura terciària és com l'estructura secundària es plega en l'espai tridimensional. Es manté gràcies a interaccions entre els radicals R d'aminoàcids molt allunyats: ponts d'hidrogen, forces electrostàtiques, forces de Van der Waals i ponts disulfur entre cisteïnes.

Segons l'estructura terciària, les proteïnes poden ser globulars (forma d'esfera, solubles, funcions enzimàtiques) o fibroses (allargades, insolubles, funció estructural).

Clau: L'estructura terciària determina la funció - si es desnaturalitza, la proteïna perd la seva activitat!

Estructura quaternària i propietats

L'estructura quaternària apareix quan diverses cadenes polipeptídiques amb estructura terciaria s'uneixen per enllaços febles. Cada cadena s'anomena protòmer, monòmer o subunitat. Un exemple clàssic és l'hemoglobina amb les seves quatre subunitats.

Les propietats més importants de les proteïnes són quatre. L'especificitat: cada espècie i funció té les seves proteïnes úniques. La solubilitat: la majoria són solubles en aigua però insolubles en alcohol.

La desnaturalització és súper important: és la pèrdua de les estructures superiors (secundària, terciària o quaternària) per factors com temperatura, pH o radiacions. Quan passa això, la proteïna perd la seva funcionalitat. Pot ser reversible (renaturalització) o irreversible.

La capacitat amortiguadora permet regular el pH gràcies al comportament anfòter dels aminoàcids que la formen.

Atenció: La desnaturalització no afecta l'estructura primària, només les superiors!

Classificació de proteïnes

Les proteïnes es classifiquen en dos grans grups segons la seva composició. És una classificació súper útil per entendre la seva funció i localització.

Les holoproteïnes estan formades només per aminoàcids. Es subdivideixen en fibroses (col·lagen, elastina, queratina) que tenen funció estructural i són insolubles, i globulars (albúmines, globulines, histones) amb funcions variades i generalment solubles.

Les heteroproteïnes tenen una part proteica d'aminoàcids i una part no proteica anomenada grup prostètic. Segons aquest grup es classifiquen en: glucoproteïnes $+ glúcids$, lipoproteïnes $+ lípids$, fosfoproteïnes $+ àcid fosfòric$, cromoproteïnes $+ pigment$ i nucleoproteïnes $+ àcids nucleics$.

Les holoproteïnes fibroses com el col·lagen, elastina i queratina són resistents, insolubles i fan funcions estructurals i protectores, especialment en animals.

Exemple pràctic: L'hemoglobina és una cromoproteïna perquè té el grup hemo amb ferro que li dona el color vermell!